Continua la mia tesina per la Laurea in Biotecnologie. Oggi il secondo capitolo: la descrizione del pigmento fotosensibile che trasforma la luce in segnale cellulare.
Figura 3. Sequenza aminoacidica e struttura cristallina di rodopsina bovina. La struttura secondaria della rodopsina è mostrata in (a). I residui che formano i siti di interazione con trasducina (Gt) sono indicati da cerchi. Le due arginine vicine al dominio N-terminale sono i substrati per la N-glicosilazione. Le Cisteine 322 e 323 sono substrati per la palmitilazione. La struttura cristallina di rodopsina è mo-strata in (b). (Shichida et al., 2007)
All’interno dei bastoncelli la molecola con il compito di recepire i segnali visivi è la proteina rodopsina. La rodopsina rappresenta circa l’85% delle proteine presenti nel segmento esterno dei bastoncelli, ed è caratterizzata da una struttura a 7 eliche transmembrana (Berg et. al, Biochimica). Una proteina con struttura di questo tipo attraversa per sette volte la membrana in cui è inserita, per mezzo di 7 α-eliche. In ciascuna elica i residui centrali a contatto con gli acidi grassi della membrana sono idrofobici, con effetto stabilizzante. L’estremità C-terminale è inoltre ancorata alla membrana per mezzo di una modifica postraduzionale: due residui di cisteina palmitilati (Shichida and Morizumi, 2007).
La proteina è composta dal peptide opsina legato covalentemente ad un gruppo prostetico detto 11-cis-retinale. Il gruppo prostetico 11-cis-retinale è un cromoforo, una molecola che assorbe la luce. Il risultato del legame covalente è la formazione di una base di Schiff tra il gruppo amminico della Lys296 di opsina e il gruppo aldeidico presente sull’11-cis-retinale. Una molecola di rodopsina assorbe di norma luce alla lunghezza d’onda di 500 nm, e un retinale libero intorno ai 370nm. Quello che fa raggiungere la lunghezza d’onda per la rodopsina è il legame con l’opsina e la protonazione della base di Schiff. La protonazione viene bilanciata dalla presenza di un controione, il residuo Glu113, in forma deprotonata e quindi con una carica negativa libera. Il legame Lys296-retinale si trova nell’elica 7, mentre il residuo Glu113 è situato nell’elica 2. Quindi nella forma nativa della rodopsina la Lys296 ed il Glu113 si trovano in posizione adiacente (Berg et. al, Biochimica).
Il retinale viene sintetizzato a partire da una molecola di Vitamina A, detta anche retinolo. La stimolazione luminosa del recettore provoca invece l’isomerizzazione a tutto-trans-retinolo. Questo cambiamento provoca un cambio di conformazione della Rodopsina non attiva (o R). Lungo una serie di passaggi essa assume la forma di intermedio spettroscopico Metarodopsina II (o R*, rodopsina attivata). La differenza tra R e R* sta nello spostamento dell’azoto della base di Schiff, che in R* si trova spostato di 5 Angstrom rispetto alla posizione in R. L’energia del fotone è stata quindi utilizzata per spostare un gruppo di atomi. La nuova struttura della proteina permette l’attivazione della proteina G eterotrimerica che si occuperà di amplificare il segnale, la transducina (Berg et. al, Biochimica).
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Ciao, sono interessato al tuo articolo sulla rodopsina, soprattutto a quella umana e volevo sapere dove hai trovato il materiale, se non e’ un segreto.
Grazie mille
Francesco
ciao Francesco e scusa il ritardo di molti giorni.
Il materiale da cui ho tratto l’articolo è segnalato alla fine di ciascun capoverso.
Nel nostro caso sulla rodopsina la maggior parte delle informazioni le ho tratte dal libro di Berg, “Biochimica”. Google è tuo amico, se vuoi cercarlo.
(L’altro, Shichida and Morizumi, è un articolo scientifico. Puoi ritrovarlo cercando su Pubmed.)
Purtroppo Biochimica è un libro che non è più in stampa, così in libreria non lo trovi, ma se hai a disposizione una buona biblioteca universitaria dovresti trovarlo, magari in un’edizione anche più recente di quella che ho utilizzato io. Spero di esserti stato utile. Se vuoi puoi anche mandarmi una mail cliccando sul mio username.